Автор: Киселёв Л.Л.Статей: 2Аминоацил-трнк-синтетазыАМИНОАЦИЛ - тРНК - СИНТЕТАЗЫАвторы: Л.Л. КиселёвАМИНОАЦИЛ - тРНК - СИНТЕТАЗЫ, ферменты класса лигаз; катализируют реакцию активации аминокислот - присоединения аминокислотного остатка к молекуле транспортной РНК (тРНК) в ходе биосинтеза белков. Каждая из 20 аминокислот, входящих в состав белков, активируется своей А.-тРНК-с. (далее А.) и переносится на свою специфич. тРНК. Т. о., А. непосредственно устанавливают однозначное соответствие между аминокислотой и молекулой тРНК и обеспечивают их соединение в аминоацил-тРНК, которая, в свою очередь, считывает кодоны матричной РНК в рибосомах при образовании пептидной цепи (см. Трансляция). Процесс образования аминоацил-тРНК состоит из двух стадий и требует присутствия источника энергии в виде аденозинтрифосфата (АТФ) и ионов Mg 2+. На первой стадии в результате взаимодействия АТФ и аминокислоты в активном центре фермента образуется промежуточное соединение - аминоациладенилат (аминоацил-АМФ). При этом карбоксильная группа аминокислоты соединяется с 5 ′ -фосфатной группой аденозинмонофосфата (АМФ), вытесняя пирофосфат (ФФi). На второй стадии аминоацильный остаток переносится на концевой гидроксил соответствующей тРНК. Аминокислота + АТФ + А ⇄ А. · Аминоациладенилат + ФФi (1) А. · Аминоациладенилат + тРНК ⇄ Аминоацил-тРНК + АМФ + А.(2) А. узнают свою тРНК гл. обр. по антикодону. Они способны различать близкородств. природные аминокислоты и исправляют ошибки в случае присоединения «не своей» аминокислоты к тРНК. Коррекция осуществляется путём разрушения «ошибочного» аминоациладенилата либо «ошибочной» аминоацил-тРНК. Это свойство А. (сверхспецифичность) имеет ключевое значение для воспроизведения генетически заданной первичной структуры белков и обеспечивает высокую точность их синтеза. Даже для аминокислот с близкой структурой (напр., изолейцин, валин) ошибки синтеза не превышают 1 на 10000. Некоторые А. в присутствии аминокислоты и АТФ катализируют реакцию синтеза необычных нуклеотидных производных (диаденозинтетрафосфата, или Ap 4 A, и диаденозинтрифосфата, или Ap 3 A), играющих важную регуляторную роль в ряде клеточных процессов. А. участвует также в переносе тРНК из ядра клеток в цитоплазму, в регуляции биосинтеза некоторых аминокислот, в синтезе хлорофилла. При протеолитич. расщеплении некоторых А. животных образуются биологически активные полипептиды. А. образует самую многочисл. группу ферментов, участвующих в реализации генетич. информации. В зависимости от того, к какой (2 ′ или 3 ′) гидроксильной группе концевой рибозы тРНК присоединяется аминокислотный остаток, их делят на 2 группы, которые различаются также по типу пространственной укладки молекулы фермента. Установлена структура большинства прокариотич. и эукариотич. аминоацил-тРНК-синтетаз. Грюнберг-манагоГРЮНБЕРГ - МАНАГОАвторы: Л.Л. КиселёвГРЮНБЕРГ - МАНАГО (Gru ̈ nberg-Manago) Марианна (6.1.1921, Петроград - 3.1.2013, Париж), франц. биохимик, молекулярный биолог, чл. Парижской АН (с 1982; в 1995- 1996 президент), иностр. чл. Нац. АН США (1982) и РАН (1988). Окончила Парижский ун-т (1943). С 1961 директор исследований CNRS (Нац. центр науч. исследований), ассоциированный проф. Парижского ун-та (1972-82). Вице-президент (с 1983) и президент (1985-1988) Междунар. биохимич. союза. Осн. труды по синтезу полинуклеотидов, механизмам регуляции активности генетич. аппарата бактерий. В лаборатории С. Очоа (США) открыла фермент полинуклеотидфосфорилазу, который сыграл ключевую роль при расшифровке генетического кода. Награждена орденом Почётного легиона. |
 |