Авторы: В.И. Муронец ИЗОФЕРМЕНТЫ (от изо … и ферменты) (изоэнзимы, изозимы), множественные формы ферментов, катализирующие идентичные реакции, но обладающие генетически детерминированными отличиями в первичной структуре пептидной цепи; они могут различаться также функциональными свойствами и пространственной структурой. Множественные формы ферментов, которые образуются в результате посттрансляционных модификаций или изменяют свою конформацию и свойства при взаимодействии с разл. соединениями (т. н. конформер ы), к И. не относятся. Соотношение разных форм И. может отличаться в разл. органах и тканях одного и того же организма, отражая специфич. особенности протекающих в них процессов обмена веществ. Напр., при спермиогенезе исчезает ряд гликолитич. ферментов, характерных для соматич. клеток; при этом начинают экспрессироваться гены гликолитических И., специфичных только для сперматозоидов. На соотношение И. влияет физиологич. состояние организма и происходящие в нём патологич. процессы, что позволяет использовать анализ изоферментных спектров в диагностич. целях (напр., появление в крови специфич. И. лактатдегидрогеназы и креатинкиназы при инфаркте миокарда или И. аминотрансфераз и некоторых др. ферментов при поражениях печени). Ряд И. используется для диагностики генетич. аномалий. И., синтез которых контролируется кодоминантными аллелями одного гена, называют аллоэнзимами (их структурные и функциональные отличия минимальны). Для выявления И. используют разл. виды хроматографии и электрофореза, а также иммунохимич. методы. Литература Лит.: Голубев А.М. Изоферменты новообразований. М., 1981; Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. М., 1983; Isozymes: organization and roles in evolution, genetics, and physiology. Singapore, 1994.
Авторы: В.И. Муронец ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ, препараты ферментов, подвижность которых ограничена благодаря связыванию с носителем, включению в гель или микрокапсулы. Связывание с носителем происходит за счёт ковалентного взаимодействия или путём адсорбции. Иммобилизация ферментов создаёт ряд преимуществ при использовании: их легко можно отделить от инкубационной среды и применять многократно; часто происходит стабилизация ферментов - повышается их термостабильность, устойчивость к агрессивным средам и протеолитическим ферментам. На основе И. ф. создаются непрерывные биотехнологич. процессы (произ-во аминокислот, антибиотиков, гормонов и др.). Они применяются для решения фундам. задач в биохимии, а также для создания т. н. ферментных электродов, используемых для определения содержания глюкозы, мочевины и др. соединений, в иммуноферментном анализе и медицине (для заживления ран, лечения онкологич. и кардиологич. заболеваний). Литература Лит.: Торчилин В.П. Иммобилизованные ферменты в медицине. М., 1986; Cao L. Carrier-bound immobilized enzymes: principles, application and design. Weinheim, 2005.